La hemoglobina es un componente a base de proteínas de las células rojas de la sangre cuya función principal es la de transferir el oxígeno desde los pulmones al resto del cuerpo.
La hemoglobina es en realidad la razón por qué las células rojas de la sangre aparecen rojas, aunque la sangre rica en oxígeno es notablemente más brillante que la sangre sin que vuelve al corazón y los pulmones. La hemoglobina fresca se produce en la médula ósea, según sea necesario. La molécula de hemoglobina es un grupo de cuatro subunidades de proteínas globulares y cada una de estas subunidades se compone de una cadena de proteína fuertemente asociada con un grupo hemo no proteico. Está comprobado que cada individuo organiza la cadena de proteína en un conjunto de segmentos estructurales de alfa-hélice conectados entre sí en una disposición específica denominada mioglobina. Este patrón de plegado contiene un bolsillo que es perfectamente adecuado para unir fuertemente el grupo hemo. Un grupo hemo consta de un átomo de hierro (Fe), celebrada en un anillo heterocíclico, conocida como una porfirina. Este átomo de hierro es el sitio exacto de la unión de oxígeno. Un bonos átomo de hierro con cuatro nitrógenos en el centro del anillo y dos enlaces adicionales perpendiculares al plano en cada lado se pueden formar con el hierro para formar las posiciones quinta y sexta, uno conectado fuertemente a la proteína, el otro disponible para unirse con el oxígeno. En el embrión: • Gower 1 (ξ2ε2) • Gower 2 (α2ε2) (PDB 1A9W) • Hemoglobina Portland (ξ2γ2) En el feto: • La hemoglobina F (α2γ2) (PDB 1FDH) – Hemoglobina F es la hemoglobina predominante durante el desarrollo fetal En los adultos: • La hemoglobina A (α2β2) (PDB 1BZ0) – Esta es la designación para la hemoglobina normal que existe después del nacimiento. • La hemoglobina A2 (α2δ2) – Este es un componente menor de la hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos después del nacimiento • La hemoglobina F (α2γ2) Como todas las proteínas, existe la copia exacta o el modelo para la hemoglobina en el ADN y, normalmente, cada individuo tiene cuatro genes que codifican para la proteína alfa, o la cadena alfa. El código de otros dos genes para la cadena beta. La cadena alfa y la cadena beta se realizan precisamente en cantidades iguales, a pesar de la diferente número de genes. Las cadenas de proteínas se unen en el desarrollo de las células rojas de la sangre, y se mantienen juntos por la vida de la célula roja. El hecho es que, en esencia, la hemoglobina se desarrolla un hambre por las moléculas de oxígeno. El hemo se sintetiza en una compleja serie de etapas que implican enzimas en la mitocondria y en el citosol, que son dos orgánulos de la célula. El primero es una molécula llamada ácido 5-aminolevulic (ALA) que está siendo transportado al citosol donde una serie de reacciones producen una estructura de anillo llamado coproporfirinógeno III y luego vuelve a la mitocondria donde una reacción de adición produce protoporfirina IX. La enzima ferroquelatasa inserta el hierro en la estructura de anillo de protoporfirina IX para producir hemo. Dos cadenas de globina se combinan para formar la hemoglobina. Una de las cadenas se designa alfa y la segunda cadena se llama “no-alfa”. Esto es porque hay un número de variables que influyen en la naturaleza de la cadena no-alfa en la molécula de hemoglobina. Por ejemplo: Siempre que la sangre se lleva a los pulmones, estas proteínas de hemoglobina lo atraen oxígeno disponible y esta sangre oxigenada a continuación, se desplaza por todo el torrente sanguíneo, la liberación de oxígeno en los diversos músculos y órganos en todo el cuerpo. Cuando se gastan estas células rojas de la sangre, que están siendo transferidos al sistema digestivo para su eliminación y nuevos glóbulos rojos con hemoglobina tomar su lugar en el torrente sanguíneo. Hay varios métodos para medir la hemoglobina y la mayoría de ellos se hacen ahora por las máquinas diseñadas para realizar varias pruebas diferentes en la sangre. En estas máquinas, los glóbulos rojos se descomponen para obtener la hemoglobina en una solución. La hemoglobina libre es expuesto a algu